福島医学雑誌 56 巻 2 号　2006

〔総　説〕

フィコリン（Ficolin）の構造と自然免疫における役割

遠藤　雄一，岩城　大輔，高橋　　実
藤田　禎三

福島県立医科大学医学部免疫学講座

（受付　2006年3月8日）

Structure of Ficolin and Its Role in Innate Immunity

YUICHI ENDO, DAISUKE IWAKI, MINORU TAKAHASHI
and TEIZO FUJITA

Department of Immunology, Fukushima Medical University School of Medicine, Fukushima

要旨: フィコリンは，主にN末端側のコラーゲン様ドメインとC末端側のフィブリノーゲン様ドメインからなるハイブリッドタンパク質である。このドメイン構造は，茎状のコラーゲン様構造をもつという点で，マンノース結合タンパク（MBL）や補体C1qと類似している。フィコリンは，MBLやC1qのように，3量体がさらに重合しオリゴマーとして存在する。フィコリンの重要な機能の一つは，フィブリノーゲン様ドメインにより発揮される糖結合活性である。フィコリンの特異的糖結合活性は，この分子が自己と病原微生物のような非自己とを識別できることを示している。実際に，フィコリンはそのレクチン活性によって，ある種の細菌に結合できる。興味深いことに，フィコリンのいくつかは，MBLと同様に血中でセリンプロテアーゼMASPと複合体を形成し，「レクチン経路」を介して補体系を活性化する。このように，フィコリンは，一つのパターン認識分子として自然免疫の生体防御に働くことが示唆される。

索引用語: フィコリン，レクチン経路，生体防御，自然免疫

Abstract: Ficolins are the proteins consisting mainly of two domains, N-terminal collagen-like and C-terminal fibrinogen-like domains. This domain structure is related to mannose-binding protein (MBL) or C1q, a subcomponent of the complement C1 complex in having a collagenous stalk. Like MBL and C1q, ficolin monomer assembles the multimeric form via the trimers. Accumulating data indicate that one of the most important functions of ficolin is to bind carbohydrates, which are responsible for the fibrinogen-like domain. The carbohydrate-specificities have suggested that ficolin is able to distinguish between pathogens and self. Indeed, ficolin binds to certain kinds of bacteria through its lectin activity. Interestingly, like MBL, some of the ficolins form complexes with MBL-associated serine proteases (MASPs) and the complexes can activate the complements through the lectin pathway. All these results suggest that ficolin functions to eliminate the non-self in innate immunity as a recognition molecule.

Key words: Ficolin, lectin pathway, host defense, innate immunity